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<title>Epitop</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Epitop</span></h1>

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<p>Ein <b>Epitop</b> (griech. <a href="Liste_griechischer_Pr%C3%A4fixe" title="Liste griechischer Präfixe">ἐπί</a> <i>epi</i> „bei, auf“ und τόπος <i>topos</i> „Ort“, synonym: <i>antigene Determinante</i>) ist eine Struktur, gegen die im Zuge einer <a href="Adaptive_Immunantwort" class="mw-redirect" title="Adaptive Immunantwort">adaptiven Immunantwort</a> <a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörper</a> oder <a href="T-Zell-Rezeptor" title="T-Zell-Rezeptor">T-Zell-Rezeptoren</a> gebildet werden. Genauer sind Epitope umschriebene <a href="Molek%C3%BCl" title="Molekül">molekulare</a> Strukturen bzw. Molekülabschnitte eines <a href="Antigen" title="Antigen">Antigens</a>, die eine <i>erworbene Immunantwort</i> auslösen können.

</p><p>Oftmals ist es ein Bereich der Oberfläche eines Antigens, an den ein Antikörper oder T-Zell-Rezeptor spezifisch bindet. Antikörper sind normalerweise gegen <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> bzw. <a href="Proteid" class="mw-redirect" title="Proteid">Proteide</a> gerichtet. In seltenen Fällen können auch Antikörper gegen andere chemische Strukturen (z. B. <a href="DNA" class="mw-redirect" title="DNA">DNA</a>, <a href="Saccharide" class="mw-redirect" title="Saccharide">Saccharide</a>, <a href="Schwermetalle" title="Schwermetalle">Schwermetalle</a>, <a href="Steroidhormon" title="Steroidhormon">Steroidhormone</a>, <a href="Penicillin" class="mw-redirect" title="Penicillin">Penicillin</a>) gebildet werden.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<p>Ein einzelnes Antigen, wie z. B. ein <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranprotein</a> einer <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a> oder eines <a href="Bakterium" class="mw-redirect" title="Bakterium">Bakteriums</a>, trägt verschiedene räumliche Epitope. Gegen jedes dieser Epitope kann ein spezifischer <a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörper</a> oder eine spezifische <a href="T-Zelle" class="mw-redirect" title="T-Zelle">T-Zelle</a> gebildet werden. Epitope können art- bzw. individualspezifisch sein. Nach der <a href="Phagozytose" class="mw-redirect" title="Phagozytose">Phagozytose</a> der Antigene durch <a href="Antigenpr%C3%A4sentierende_Zelle" title="Antigenpräsentierende Zelle">Antigen-präsentierende Zellen</a> präsentieren diese die Epitope auf ihrer Zelloberfläche. Anschließend erfolgt die <a href="Adaptive_Immunantwort" class="mw-redirect" title="Adaptive Immunantwort">Adaptive Immunantwort</a>.

</p><p>Typischerweise besitzen Epitope, welche an <a href="Haupthistokompatibilit%C3%A4tskomplex" title="Haupthistokompatibilitätskomplex">MHC-Klasse-I</a>-Moleküle gebunden sind, eine Länge von 8 bis 11 Aminosäuren, wohingegen <a href="Haupthistokompatibilit%C3%A4tskomplex" title="Haupthistokompatibilitätskomplex">MHC-Klasse-II</a>-Epitope längere Peptidketten von 9 bis 18 Aminosäuren aufweisen.

</p><p>Es wird bei Epitopen von Antikörpern zwischen kontinuierlichen (synonym Sequenzepitope bzw. lineare Epitope) und diskontinuierlichen Epitopen (synonym Konformationsepitope) unterschieden. Proteine bestehen aus <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäureketten</a> und sind dreidimensional <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">gefaltet</a>. So können Epitope aus verschiedenen, im Raum nah beieinander liegenden Aminosäureresten bestehen, die aber in der Aminosäuresequenz eigentlich weit voneinander entfernt sind. Solche Epitope werden diskontinuierlich genannt, da sie nur im <a href="Nativer_Zustand" title="Nativer Zustand">nativen Zustand</a> des Proteins vorhanden sind und erkannt werden können. Bei einer <a href="Gelelektrophorese" title="Gelelektrophorese">SDS-Gelelektrophorese</a> und anschließendem <a href="Western_Blot" title="Western Blot">Western Blot</a> zum Beispiel werden die Aminosäureketten entfaltet (<a href="Denaturierung_(Biochemie)" title="Denaturierung (Biochemie)">Denaturierung</a>) und die Antikörper binden nicht mehr an diskontinuierliche Epitope, wenn die Epitope sich nicht erneut in die korrekte, native Form falten konnten. Kontinuierliche Epitope bleiben dagegen auch nach einer Denaturierung bestehen, da sie aus einer linearen Sequenz aufeinanderfolgender Aminosäuren bestehen, welche bei der Denaturierung erhalten bleibt. Ein kontinuierliches Epitop eines Antikörpers besteht aus bis zu sechs Aminosäuren.<sup id="cite_ref-Abbas_1_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-Abbas_1-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Darüber hinaus können <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationale Modifikationen</a> Epitope maskieren und neue erzeugen.<sup id="cite_ref-Abbas_1_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-Abbas_1-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die Bindungsspezifität von einem Antikörper an sein Epitop wird als <a href="Affinit%C3%A4t_(Biochemie)" title="Affinität (Biochemie)">Affinität</a>, die Summe der Bindungsenergien aller an ein Antigen (mit mehreren Epitopen) bindenden Antikörper wird dagegen als <a href="Avidit%C3%A4t" title="Avidität">Avidität</a> bezeichnet. Die an der <a href="Bindungsstelle" title="Bindungsstelle">Bindungsstelle</a> dem Epitop gegenüberliegende Fläche auf dem gebundenen Antikörper oder T-Zell-Rezeptor wird als <a href="Paratop" title="Paratop">Paratop</a> bezeichnet. Die <a href="Immundominant" class="mw-redirect" title="Immundominant">immundominanten</a> Epitope erzeugen eine stärkere Immunantwort.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Anwendung">Anwendung</h2></div>

<p>Die systematische Untersuchung der Epitope in einem Antigen wird als <a href="Epitopkartierung" title="Epitopkartierung">Epitopkartierung</a> bezeichnet. In der <a href="Biochemie" title="Biochemie">Biochemie</a> finden <span lang="en"><i><a href="Protein-Tag" title="Protein-Tag">Epitope tags</a></i></span> Anwendung (z. B. His-Tag, Myc-tag, Strep-Tag, V5-Tag oder Flash-tag), um als <a href="Fusionsprotein" title="Fusionsprotein">Fusionsprotein</a> den <a href="Proteincharakterisierung" title="Proteincharakterisierung">Nachweis</a> von Proteinen zu ermöglichen, für die kein geeigneter Antikörper zur Verfügung steht. Hierzu wird in dasselbe <i><a href="Open_reading_frame" class="mw-redirect" title="Open reading frame">Leseraster</a></i> wie das zu untersuchende Protein das <a href="Gen" title="Gen">Gen</a> eines Epitops eingebaut, sodass das exprimierte Protein ein N- oder C-terminales <span lang="en"><i>Epitope tag</i></span> erhält. Gegen das angehängte Epitop kann nun ein <a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörper</a> zur Detektion eingesetzt werden. Das gleiche Epitop kann in verschiedenen Versuchen immer wieder an neue Proteine angehängt werden, und somit kann auch immer der gleiche Antikörper verwendet werden, was eine erhebliche Aufwands- und Kosteneinsparung darstellt.

</p><p>Die <a href="IEDB" class="mw-redirect" title="IEDB"><i>Immune Epitope Database</i></a> ist eine Online-Datenbank für bereits beschriebene Epitope, daneben werden im Zuge der <a href="Reverse_Immunologie" title="Reverse Immunologie">reversen Immunologie</a> auch Programme zur Vorhersage der <a href="Affinit%C3%A4t_(Biochemie)" title="Affinität (Biochemie)">Bindungsaffinität</a> von Epitopen an <a href="Haupthistokompatibilit%C3%A4tskomplex" title="Haupthistokompatibilitätskomplex">MHC-Moleküle</a> angeboten (IEDB, SYFPEITHI).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Charles A. Janeway et al.: <i>Immunobiology: the immune system in health and disease</i>. 6. Auflage, Garland Science, New York ISBN 0-8153-4101-6 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK10757/?depth=10">5. englische Ausgabe; Volltext online</a> – <a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">NCBI</a>-Bookshelf).</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.meine-molekuele.de/antigene-antikoerper/">Meine Moleküle - Deine Moleküle. Von der molekularen Individualität - Jürgen Groth: <i>Antigene – Antikörper. Das universelle Schlüssel-Schloß-Prinzip.</i></a> (Online-Buch 2013) Auf: <i>meine-molekuele.de</i>; zuletzt abgerufen am 6. März 2022.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-Abbas_1-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Abbas_1_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Abbas_1_1-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Abdul K. Abbas, Andrew Lichtman, Shiv Pillai: "Antibodies and Antigens". In: <i>Cellular and Molecular Immunology</i>, 9. Auflage, Elsevier 2018. ISBN 978-0-323-52324-0. Kapitel <i>Antibody Binding of Antigens</i>.</span>

</li>

</ol>

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Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4209083-0">4209083-0</a></span> </div>

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